ميل الحوامض الامينية للتراكيب الثانوية Amino Acids Tendency

تفضل بعض الحوامض الامينية الدخول الى تراكيب محددة من البروتينات فليس كل الحوامض الامينية تميل للدخول الى كل التراكيب الثانوية وذلك لأسباب عدة. وتكرار الحوامض الامينية وميلها للدخول في التراكيب الثانوية موضحة في الجدول الاتي :

وهناك قيم اخرى سجلت في هذا المجال

فمثلا الحوامض الامينية الالنين والميثايونين والليوسين وحامض الكلوتاميك والسستئين والكلوتامين واللايسين والهستدين تكون أكثر ميلا للدخول في تراكيب حلزونات ألفا، ولكن دخول كل من الكلايسين والبرولين يؤدي الى تخريب الحلزون وخاصة البرولين الذي تركيبه (=Pyrrolidine Based Imino acid(HN وتركيبه الحلقي يحدد الحركة بشكل كبير حول الآصرة الببتيدية ويحدد قيمة الزاوية φ بقيمة قريبة من 60º التي يوجد فيها وبذلك  فهو يتداخل مع امتداد الحلزون واضطراب الحلزون سيكون مؤثرا في الطويات الإضافية للسلسلة الرئيسة للببتيد عندما يطوى ليكون البروتينات الكروية . ومن جهة ثانية يلاحظ من الجدول ان الفالين والايزوليوسين وغيرها تميل ان تكون في صفائح بتا.
والتفسيرات لها ان الهيئة الأصلية للتراكيب الثانوية هي حلزونات ألفا وان التفرعات عند الذرة β-carbon كما   في الفالين والثريونين والايزوليوسين تميل الى زعزعة الحلزونات بسبب التصادم بين السلاسل الجانبية، وفي هذا المجال فان حجم السلسلة الجانبية يميل للمساهمة في ميل الحوامض الامينية. فضلا عن الصفات الأخرى للسلاسل الجانبية فمثلا السيرين والاسبارتات والاسبارجين يمكن ان تخرب الحلزونات لان سلاسلها الجانبية تحوي على واهبات ومستلمات للأواصر الهيدروجينية بشكل قريب جدا للسلسلة الرئيسة وبذا تتنافس المجاميع NH و CO للسلسلة الرئيسة. اما الكلايسين فيكون ملائما لجميع التراكيب.
ومن العودة الى الجدول يلاحظ ان تفضيل الحوامض الامينية للدخول في أحد التراكيب لا يكون كاملا، فمثلا الكلوتامات وهي إحدى الثمالات المكونة للحلزونات بقوة وتصل قيمها الى 1.44 وهذا يكون ضعف ميلها للدخول الى صفائح بيتا البالغ 0.75 وهذا يشير الى تدخل عوامل أخرى.
ومن هذا يستنتج ان بعض الحوامض الامينية لا تحدد التركيب الثانوي، ولذلك يلجأ الى التركيب الثلاثي والتداخلات التي تحصل بين الثمالات البعيدة في التركيب الثانوي ويمكن ان تكون الحد ألفاصل في تحديد التركيب الثانوي على الأقل لبعض قطع البروتين.