يتم التنشيط أو التثبيط التساهمي العكسي للإنزيمات بسبب إما الفسفرة أو أزالتها أو إضافة الأدنين adenylation أو إزالة الأدنين deadenylation من جزيئه الإنزيم بمساعدة بعض الإنزيمات، فالخاصرة التساهمية المتكونة بين المجموعة المحورة والإنزيم تلعب دوراً مهماً في نشاط الإنزيم وعلى سبيل المثال فأن الارتفاع في محتوى الكلوتامين الخلوي الداخلي في بكتريا القولون E.coli يحفز إنزيمات glutamine synthetase, adenyl transferase لنقل مجاميع حامض الادينيليك من ATP إلى الحامض الأميني Tyr في glutamine (synthetase(Gsa لتحويله إلى شكل غير فعال GSb ثم إعادة تنشيط GSb إلى Gsa بسبب إزالة مجموعة adenylate من GSb بواسطة deadenylaser ثم يخبط pyruvate dehydrogenase تساهميا بواسطة protein kinase الذي يسبب فسفرة الحامض الأميني السيرين للإنزيم decarboxylase الذي يعاد نشاطه بالفسفرة بواسطة الفوسفوريليز ، تنشيط glycogen phosphorylase الموجودة في الكبد والعضلات بالفسفرة للحامض الأميني السيرين بمساعدة ATP kinase ثم تثبيط من خلال نزع مجاميع الفوسفيت بمساعدة phosphatases وتثبيطglycogen synthetase الموجودة في الكبد والعضلات بالفسفرة لبعض جزيئات الحامض الأميني السيرين المساعدة ATP و glycogen synthetase kinase الذي يعاد نشاطه من خلال نزع مجاميع الفوسفيت باستخدام إنزيم الفوسفوريليز ويلاحظ من ذلك أن التحوير العكسي لنشاط الإنزيم التحفيزي يحدث بواسطة ارتباطات تساهمية لمجموعة الفوسفيت الشائعة في اللبائن والنيوكليوتيدات الشائعة في البكتريا فالإنزيمات التي يطرأ عليها تحوير تساهمي مما يؤثر ذلك على نشاطها الإنزيمي الذي يطلق عليها إنزيمات التحويل الداخلي interconvertible enzymes الذي توجد بحالتين نشطتين أحدهما مرتفع والآخر منخفض الكفاءة التحفيزية اعتمادا على الإنزيمات الفوسفاتية أو منزوعة مجموعة الفوسفيت الذي تكون ذات نشاط تحفيزي فعال (جدول-6) وتتم فسفرة الحامض الأميني السيرين لتكوين فوسفوسيريل أو فسفرة الحامض الأميني التأيروسين لتكوين فوسفوتايروسيل ففي بعض الحالات النادرة حيث تحتوي إنزيمات التحويل الداخلي عدد من الأحماض الأمينية السيرين والتايروسين الذي تتم فسفرتها بشكل منتخب ويحدث ذلك بأعداد تتراوح من 1 - 3 أحماض أمينيه تسمى موقع الفسفرة وهذه المواقع الذي من المحتمل أن لا تكون موقع تحفيزي ويتم تحفيز الفسفرة وإزالتها بواسطة protein phosphatases protein kinases الشكل (5) البروتينات المحولة converter protein نفسها يمكن أن تكون إنزيمات تحويل داخلي (جدول 6) حيث أن protein kinase ,phosphatases protein kinase, للبروتينات المحولة حيث أن phosphatases هي بروتينات تحويل داخلي يكنها تنظيم نشاطها ويكون نشاط protein phosphatases, protein kinases تحت تأثير سيطرة هرمونية وأن التفاعلات (الشكل -6) مثل التحويل الداخلي لسكر الكلوكوز والكلوكوز -6- فوسفيت أو تحويل الفركتوز والفركتوز - 1 ،6- ثنائي الفوسفيت وأن نشاط إنزيمات kinases الذي تحفز التفاعل 1 و 3 وإنزيمات الفوسفاتيز الذي تحفز التفاعلات 2 و 4 في الشكل (6) مكنها تنظيم نشاط الإنزيمات أما في حالة عدم التنظيم فإنها تعمل معا لتحفيز التحلل المائي غير المسيطر عليها وتنظيم نشاط الإنزيم بواسطة الفسفرة أو إزالتها يضاهي تنظيم الإنزيمات بواسطة تثبيط الناتج النهائي لأنها تنظم سريان نواتج الايض وفقاً للإشارات الفسيولوجية المعنية كما تعمل كلاهما بلا تغير في الملامح الوراثية وتعمل مواقع منظمة بدلا من تحفيزية.

الشكل (5) تحوير تساهمي لإنزيم منظم بواسطة الفسفرة وإزالتها

الشكل (6) فسفرة وأزاها للإنزيمات

جدول (6) تغير نشاط الإنزيمات بالفسفرة وإزالتها التساهمية