الأنزيمات المنظمة – الأنزيمات الألوستيرية :

(Regylatory Enzymes – Allosteric Enzymes)

لاحظنا ان معظم الأنزيمات تحتوي على أكثر من وحدة بروتينية في جزيئة، الا ان هنالك مجموعة من الانزيمات تحتوي على أكثر من وحدة بروتينية في جزيئة ولكل وحدة من هذه الوحدات البروتينية موقع فعال، لذلك يمكن لعدد من جزيئات المادة الاساس (الهدف) مساو لعدد المواقع الفعالة ان ترتبط في الوقت نفسه على سطح جزيئة الانزيم ويؤدي هذا الارتباط بين جزيئات المادة الاساس (الهدف) واحدى وحدات الأنزيم الى تغييرات تركيبية في البناء الهيكلي لبقية الوحدات في الجزيئة الأنزيمية (Conformational Changes) فتتغير بذلك قدرة الأنزيم على الارتباط مع المادة الأساس.

وتسمى هذه الظاهرة بظاهرة الارتباط التعاوني (Cooperative binding) بسبب ان ارتباط المادة الاساس مع احدى الوحدات في تركيب الانزيم يؤثر على الوحدات الاخرى. ان هذا التأثير يمكن ان يكون ايجابيا اذا ازدادت قدرة الوحدات الاخرى على الارتباط مع المادة الاساس (الهدف)، وقد يكون التأثير سلبياً اذا قلت قدرة هذه الوحدات في الارتباط بالمادة الأساس. ان العلاقة بين سرعة تفاعل الأنزيم وتركيز الهدف في هذه الانزيمات تختلف مما هو في الانزيمات العادية التي تتبع نموذج ميكلس – منتن، وكما هو موضح في الشكل التالي :

العلاقة بين سرعة التفاعل وتركيز المادة الاساس

(الخط المنقط يمثل الانزيمات العادية، والخط المتصل يمثل الانزيمات الأولستيرية)

تحتوي كل وحدة من وحدات الانزيمات الأولستيرية (الانزيمات المنظمة) على موقع آخر غير الموقع الفعال المخصص للارتباط بالمادة الاساس، ولذلك فهي تسمى بالأنزيمات ذات الموقع الآخر. ان هذه المواقع مهيئة للاتحاد مع المركبات الكيميائية بروابط ضعيفة غير تساهمية، يؤدي هذا الارتباط بتلك المركبات الكيميائية الى تغيير نشاط الانزيم سلبيا او ايجابياً، لذلك فإن هذه المركبات الكيميائية تسمى بالمعدلات (Modifiers)، فتسمى المعدلات التي تزيد من نشاط الانزيم بالمنشطات (Activators)، وتلك التي تؤدي الى اضعاف نشاط الانزيم بالمنشطات (Inhibitors).

ان بعض المعدلات الانزيمية لها علاقة بالمسار الايضي الذي يساهم فيه الانزيم الأولستيري، وهي بتلك اي المعدلات تحمل اشارة لتنظيم فعالية الأنزيم، مما يؤدي بالتالي الى تنظيم المسار الايضي، فقد يكون الناتج النهائي للمسار الأيضي مثلاً مثبطاً لفاعلية الأنزيم الأول في ذلك المسار فيحدث بذلك التثبيط بالتغذية الراجعة (Negative Feedback inhibition).

من الامثلة على هذا النمط من التنظيم تأخذ انزيم الاسبارتات ترانس كرباميليز (Aspartate transcarbamoylase) ان هذا الانزيم ذو الموقع الآخر يحفز الخطوة الأولى في صناعة البريميدينات، فالناتج النهائي (CTP) النيوكلوتيد البريميدبني والذي يتكون كحصيلة لعدد من التفاعلات يعمل مثبطا لعمل الأنزيم المذكور، ومن جهة اخرى يعمل النيوكلوتيد البيوربني (ATP) على تنشيط عمل هذا الانزيم. وفي كلتا الحالتين يتم التنظيم بعد أن يرتبط احد المركبين على الموقع الآخر للأنزيم. وتساعد هذه الآلية على تنظيم كمية (CTP) وجعلها متوازنة مع كمية (ATP).

مواضيع ذات صلة

الطرد المركزي

كيمياء أنسجة الإنزيمات enzyme histochemistry

التقسيم الخلوي الثانوي للإنزيمات

تقدير المناعة الإشعاعية للإنزيمات

التقديرات الحركية المزدوجة coupled kinetic assays

تقدير حركية النشاط التحفيزي

التقدير الكمي لنشاط الإنزيم

تقدير الإنزيمات

اختيار المستحضر

isocitrate dehydrogenase

(Phosphofructokinase (PFKase

(Aspartate transcarbamoylase (AT Case