التثبيط التنافسي Competitive inhibition

يحصل هذا النوع من التثبيط عندما يتنافس المثبط مع المادة الأساس (المادة الهدف) على الموقع الفعال، ان درجة التثبيط في هذه الحالة تعتمد على التركيز النسبي لكل من المثبط والمادة الأساس.

ويمكن تبسيط هذه العملية بالمعادلات التالية :

ويلاحظ من المعادلة أعلاه ان كمية التثبيط تعتمد على تركيز المادة الأساس (S) وتركيز المثبط (I). فعند ثبات تركيز المثبط (I) يصبح بالإمكان إزالة تأثير المثبط كلياً عن الأنزيم وتحويل مسار التفاعل باتجاه تكوين معقد الأنزيم مع المادة الأساس، وذلك بزيادة تركيز المادة الاساس.

ان سرعة التفاعل عندما يكون الأنزيم مشبعاً بالمادة الأساس لا تتأثر بوجود المثبط لان تأثيره قد أزيل بزيادة تركيز المادة الأساس، وينتج جراء ذلك زيادة في ثابت ميكلس ومنتن (Km) بوجود المثبط التنافسي.

ومن أفضل الأمثلة على هذا النوع من التثبيط هو تأثير حامض المالونيك على أنزيم السكسيبنك ديهايدروجينيز، اذ يتخصص هذا الانزيم اصلا في سحب ذرتي هيدروجين من حامض السكسينك لإنتاج حامض الفيوماريك.

ان قياس معدل سرعة التحفيز باستخدام تراكيز مختلفة من المادة الاساس والمثبط يعتبر هو الاساس للتفريق بين التثبيط التنافسي واللاتنافسي، ففي حالة التثبيط التنافسي تبقى قيمة السرعة القصوى ثابتة، بينما تتغير قيمة ثابت ميكلس (Km) بتغير الميل (Slope)، والشكل القادم يوضح طبيعة هذه العلاقة. وبالإمكان التعبير عن التثبيط التنافسي بطريقة رياضية ووفق المعادلات التالية :

حيث يمثل (I) تركيز المثبط، و Ki يمثل ثابت التفكك لمعقد الأنزيم مع المثبط.

وبعبارة اخرى فإن ميلان المخطط في الشكل التالي يزداد عادة بوجود المثبط بكمية مقدارها

والشكل يوضح علاقة المقلوب بالمزدوج لسرعة التفاعل مع تركيز المادة الأساس بوجود المثبط وعدم وجود المثبط.

مواضيع ذات صلة

الطرد المركزي

كيمياء أنسجة الإنزيمات enzyme histochemistry

التقسيم الخلوي الثانوي للإنزيمات

تقدير المناعة الإشعاعية للإنزيمات

التقديرات الحركية المزدوجة coupled kinetic assays

تقدير حركية النشاط التحفيزي

التقدير الكمي لنشاط الإنزيم

تقدير الإنزيمات

اختيار المستحضر

isocitrate dehydrogenase

(Phosphofructokinase (PFKase

(Aspartate transcarbamoylase (AT Case