تزيد الانزيمات تقارب المتفاعلات وتركيزها الموضعي

حتى يتم أي تفاعل من التفاعلات المذكورة أنفاً، يجب أن تقترب المتفاعلات من بعضها الى المسافة التي تسمح بتشكيل الروابط (أو تبتعد الى مسافة تفكيك الروابط). من ناخية أخرى، تكون تراكيز الجزيئات المتفاعلة في المحاليل المتجانسة بغياب المحفزات متساوية في كامل المحلول، لكن إضافة المحفز تغير من هذا الوضع. فالمحفزات تحتوي على حقول سطحية تربط الجزيئات المتفاعلة؛ ومع أن هذا الارتباط هو عملية عكوسة، غير أن ثوابت  التوازن الإجمالية لهذا الارتباط تدعم بقوة وجود المتفاعلات المرتبطة مع المحفز أكثر بكثير من وجود أشكالها الحرة. ويمكن أن نمثل ذلك من الناحية الكيفية كما يلي:

أما من الناحية الكمية، فيمكننا التعبير عن متانة الارتباط بين المتفاعل R والمحفز

C بواسطة ثابتة التفارق Kd للمركب R-C، أو بثابتة توازن التفاعل:

هذا يعني أن قيمة Kd المنخفضة تمثل متانة عالية لارتباط المتفاعل بالمحفز (يكون المركب R-C متيناً).

ومن النتائج الهامة لذلك أنه عندما يرتبط. المتفاعل مع المحفز يزداد تركيز المتفاعل في منطقة محددة من المحلول أكثر من تركيزه في المحلول اكر. وهكذا، لم نعد نتعامل بعد ذلك مع كيمياء المحلول المتجانس، بل مع كيمياء المحلول المتغاير .(Heterogenous) عندما يربط محفز لتفاعل يتم بين متفاعلين كلا المتفاعلين، يزداد التركيز الموضعي لكل متفاعل بنسبة تعتمد على ألفته (قيمة Kd) تجاه المحفز. وبما أن معدل التفاعل الكلي بين الجزيئين:

يتناسب   مع تركيز كل من A و3 فإن ارتباط كل من A و B بالمحفز يمكن أن يؤدي إلى زيادة هائلة (ألاف الأضعاف) في معدل التفاعل الإجمالي.