الإنزيمات تحفز التفاعلات في تركيز معين من أيون الهيدروجين ليست بسبب إلية الإنزيم الذي تعتمد على المجاميع الحامضية أو القاعدية الموجودة في نسب مثلى، بل لأن الهيئة التركيبية للإنزيم تعتمد على حالة الشحنات للمجاميع الرابطة، فالتغيرات في الأس الهيدروجيني يسبب دنترة بروتينات الإنزيم مما يؤثر على الهيئة التركيبية للإنزيم، فالتغيرات المتوسطة في الأس الهيدروجيني ها تأثير على الحالة الايونية للإنزيمات وكذلك على المادة الأساس ونتيجة التأثير الايوني للمجاميع الكربوكسيلية والأمينية للبروتين سيؤثر ذلك على الموقع التحفيزي وعلى الهيئة التركيبية للإنزيم، ارتفاع أو انخفاض الأس الهيدروجيني عن القيمة المثلى لنشاط الإنزيم تسبب دنترة الإنزيمات وعدم تنشيط بروتيناتها ، نفس الإنزيمات من مصادر مختلفة تبين قيم أس هيدروجيني مختلفة، الإنزيمات الفطرية والنباتية تكون فعالة في أس هيدروجيني يتراوح ما بين 4- 6,5 بينما للأنسجة الحيوانية من 6,5 - 8 الببسين يعمل في الوسط الحامضي للعصير المعوي والأس هيدروجيني الأمثل لـه هـو 2 بينما الإنزيمات الخلوية الخارجية تملك أس هيدروجيني امثل قريب من التعادل.

مواضيع ذات صلة

التثبيط العكسي غير التنافسي

التثبيط العكسي اللا تنافسي

التثبيط العكسي التنافسي

تثبيط النشاط الإنزيمي Inhibition of enzyme activity

أهمية الإنزيمات المتعددة

معقد إنزيم الفا - كيتوكلوتاريت النازع للهيدروجين

معقد إنزيم تخليق الأحماض الدهنية fatty acid synthetase complex

Pyruvate dehydrogenase

انزيمات متعددة طويلة السلسلة

إنزيم تخليق التربتوفين Try synthetase

إنزيم تخليق اللاكتوز Lactose synthetase

lactate dehydrogenase