علم الكيمياء
تاريخ الكيمياء والعلماء المشاهير
التحاضير والتجارب الكيميائية
المخاطر والوقاية في الكيمياء
اخرى
مقالات متنوعة في علم الكيمياء
كيمياء عامة
الكيمياء التحليلية
مواضيع عامة في الكيمياء التحليلية
التحليل النوعي والكمي
التحليل الآلي (الطيفي)
طرق الفصل والتنقية
الكيمياء الحياتية
مواضيع عامة في الكيمياء الحياتية
الكاربوهيدرات
الاحماض الامينية والبروتينات
الانزيمات
الدهون
الاحماض النووية
الفيتامينات والمرافقات الانزيمية
الهرمونات
الكيمياء العضوية
مواضيع عامة في الكيمياء العضوية
الهايدروكاربونات
المركبات الوسطية وميكانيكيات التفاعلات العضوية
التشخيص العضوي
تجارب وتفاعلات في الكيمياء العضوية
الكيمياء الفيزيائية
مواضيع عامة في الكيمياء الفيزيائية
الكيمياء الحرارية
حركية التفاعلات الكيميائية
الكيمياء الكهربائية
الكيمياء اللاعضوية
مواضيع عامة في الكيمياء اللاعضوية
الجدول الدوري وخواص العناصر
نظريات التآصر الكيميائي
كيمياء العناصر الانتقالية ومركباتها المعقدة
مواضيع اخرى في الكيمياء
كيمياء النانو
الكيمياء السريرية
الكيمياء الطبية والدوائية
كيمياء الاغذية والنواتج الطبيعية
الكيمياء الجنائية
الكيمياء الصناعية
البترو كيمياويات
الكيمياء الخضراء
كيمياء البيئة
كيمياء البوليمرات
مواضيع عامة في الكيمياء الصناعية
الكيمياء الاشعاعية والنووية
يمكن توضيح العلاقة بين الموقع الفعال والإنزيم
المؤلف:
أ.د. جاسم محمد جندل
المصدر:
كيمياء الانزيمات
الجزء والصفحة:
ص181
2025-03-26
83
1. يكون الموقع الفعال جزء صغير نسبيا من الحجم الكلي للإنزيم، فأن معظم الأحماض الأمينية في الإنزيم لا تكون في اتصال مع المادة الأساس فكل الإنزيمات تقريبا تتركب أكثر من 100 حامض أميني مما تعطي كتلة كبيرة للإنزيم قطرها أكثر من 25 انكستروم.
2. الموقع الفعال ميلك تركيب بنائي ثلاثي الأبعاد الموقع الفعال ذي شكل غير محدد قد يكون شق، فجوة، غرفة ناتجة عن التواء في السلسلة الببتيدية يسبب أواصر أو تداخلات قوية فعلى سبيل المثال إنزيم اللايزوزيم ملك مجاميع مهمة في الموقع الفعال هي الأحماض الأمينية في المواقع 35، 52، 62، 63، 101 في تسلسل الأحماض الأمينية البالغة 129 حامض أميني.
3. ارتباط المادة الأساس إلى الإنزيم بواسطة قوى ضعيفة نسبيا لثوابت توازن معقدات المادة الأساس - الإنزيم تتراوح ما بين
10-2 إلى 10-8 مولار مقارنه إلى الطاقة الحرة للتداخلات الذي تتراوح ما بين 3 إلى 12 كيلو سعرة مول، يمكن مقارنة هذه القيم مع قوة الأواصر التساهمية الذي تكون ما بين 50 إلى 110 كيلو سعرة | مول.
4. المواقع الفعالة هي شقوق أو صدوع في كل الإنزيمات ذات التراكيب البنائية المعروفة ويلاحظ ارتباط جزيئات المادة الأساس إلى شق أو صدع يحتوي أحماض أمينية قطبية الذي تكون أساسية لربط وتحفيز الإنزيم الصفة غير القطبية للشق تزيد من ارتباط المادة الأساس بالإنزيم بالإضافة إلى أن الشق يخلق بيئة الذي فيها بعض الأحماض الأمينية القطبية تكتسب صفات معينه وأساسية للدور التحفيزي لها.
5. تخصص الارتباط يعتمد على ترتيبات معينه في الموقع الفعال، المادة الأساس يجب أن تكون ذات شكل مناسب لتطابق الموقع الفعال في الإنزيم وقد اقترح فشر فرضية القفل والمفتاح ويقترح الباحثين أن المواقع الفعالة في بعض الإنزيمات لا تكون متينة وصلبة وان شكلها في بعض الإنزيمات محور مما يسهل ارتباط المادة الأساس لها وهناك عدة فرضيات تتضمن اتحاد المادة الأساس بالموقع الفعال وتكوين معتد الإنزيم - المادة
الأساس.