يسمى هذا النوع من التثبيط product inhibition - end وهو التثبيط الذي يلعب دوراً حيوياً في تنظيم العمليات الأيضية في خلايا الكائنات الحية حيث يعمل الناتج النهائي كمثبط منظم لفعالية أحد الإنزيمات في سلسلة التفاعل في انحلال السكر glycolysis أو تخليق الأحماض الأمينية وهو ذلك المثبط الذي يرتبط مع الإنزيم في موقع غير موقع الارتباط مع المادة الأساس لما يؤدي إلى حدوث تغيرات تركيبية في جريئة الإنزيم مما يغير في خواص الارتباط مما يؤثر ذلك على ربط المادة الأساس أو يؤثر على خواص وسرعة التفاعل الإنزيمي الذي يليه، مثلا يثبط Thr dehydratase بواسطة Ile عند تخليقه، وهو أحد الإنزيمات الذي تساهم في تخليق الأنسولين نفسه، وقد وجد بان المركبات الوسطية في العمليات الايضية الذي يطلق عليها المنظمات regulators أو المؤثرات effectors أو المعدلات Modulators أو المحورات modifiers ، فأن تراكيب لا تشبه تركيب المادة الأساس لذلك ترتبط في مواقع مفصله عن المادة الأساس مما تؤثر على ارتباط المادة الأساس مما يجعل رسم ميكيليس - منتن ذا شكل حرف S أن سرعة التفاعل لا تتأثر بالتراكيز الأخرى من المادة الأساس، فالسرعة القصوى لا تتغير وفي معظم الحالات لا تتوافق معادلة ميكليس - منتن مع التثبيط المنظم كما لا يمكن الحصول على خط مستقيم في رسم لا ينويفر - برك، معظم الإنزيمات التي تثبط بفعل المثبط للناتج النهائي تتكون من عدة وحدات فرعية، لذلك فأن التثبيط يمكن أن يحدث نتيجة تداخلات بين الوحدات الفرعية فأنه يحدث فقد للسيطرة المنظمة وليست النشاط التحفيزي لبعض الإنزيمات بسبب فصل الوحدات الفرعية المكونة للإنزيم عن بعضها البعض الآخر، لذلك يمكن تقسيم الإنزيمات الخاضعة للسيطرة المنظمة إلى إما المجموعة k-series أو المجموعة series-V إنزيمات المجموعة k-series هي تلك الإنزيمات المنظمة الذي تتغير صفاتها الارتباطية للمادة الأساس بوجود المحور إلا أن ذلك لا يؤثر في السرعة القصوى للتفاعل الإنزيمي ولا يوجد لثابت ميكليس معنى حقيقي للإنزيم المنظم ففي هذه الحالة يستخدم مصطلح 0,5 وهو عبارة عن التركيز اللازم للحصول على 50% من تشبح الإنزيم ويختلف تركيز المادة الأساس اللازم لنصف تشبع الإنزيم باختلاف تركيز المحور ، فالمادة الأساس ترتبط بالشكل R للإنزيم وليست الشكل T مما تعطي منحني ذي شكل حرف S وعند زيادة قيمة التعادل أو ثابت التنظيم L في المثبطات المنظمة يحصل انخفاض أو نقصان التشبع الجزئي للإنزيم بالمادة الأساس على تراكيز منخفضة أو معتدلة من المادة الأساس لما تقل قيمة السرعة الأولية للتفاعل بالمقابل تعمل المنشطات المنظمة على زيادة طبيعة منحني التفاعل لربط المادة الأساس وفي كلتا الحالتين تعتمد درجة التأثير المنظم على تركيز المحور مع ثبوت قيمة السرعة القصوى أما الإنزيمات للمجموعة series- فهي عبارة عن تلك الإنزيمات التي تؤدي إلى تغير السرعة القصوى عند وجود المحور وبالمقابل لا تتغير قيمة ثابت ميكليس الظاهرية أو ما يطلق عليها ؟ للمادة الأساس ويكون رسم ميكليس - منتن لربط المادة الأساس على تراكيز ثابتة من المحور ذي شكل متوازي إلا أن منحني الربط المحور نفسة ذو شكل حرف S)sigmoidal) أي انه يتم تثبيط نشاط الإنزيمات في المسالك الايضية بواسطة الناتج النهائي لذلك المسلك فلو تم تخليق D من A بواسطة سلسلة من الإنزيمات من 1 إلى E، ففي تركيز مرتفع من D يثبط تحويل A إلى B وذلك بسبب قدرة الناتج النهائي D للارتباط مع E1 وتثبيط عمله ففي هذه الحالة يطلق على D مؤثر تنظيمي سالب negative allosteric effector أو مثبط الناتج النهائي feedback inhibitor للإنزيم ، فأن تثبيط الناتج النهائي للإنزيم E1 بواسطة D ينظم تخليق D حيث أن D يرتبط إلى الإنزيم الحساس في الموقع التنظيمي بعيد عن الموقع التحفيزي بالإنزيمات من نوع v-series باستعمال تركيز ثابت من الإنزيم والمحور وحركيات التثبيط التنظيمي ممكن أن يكون تنافسي، لا تنافسي أو تنافسي جزئي غير مزدوج ومختلط، المثبطات التنظيمية إن الناتج النهائي تستخدم الجزيئات الصغيرة قبل الجزيئات الكبيرة مثل الأحماض الأمينية قبل البروتينات والأحماض النووية قبل البروتينات النووية ومن أنواع التثبيط هي:

تثبيط تنظيمي تراكمي cumulative feedback inhibition.

تثبيط تنظيمي منسجم أو متكافئ concerted or multivalent inhibition.

تثبيط تنظيمي تعاوني cooperative feedback inhibition

يمكن تثبيط نشاط aspartokinase عند وجود زيادة من الأحماض الأمينية مثل The et Lys كل على حدة ولكن يصبح الإنزيم يحتاج إلى تأثير منسجم لمثبطات متعددة لذلك يطلق عليه تثبيط تنظيمي منسجم أو متعدد التكافؤ، ويمكن تثبيط نشاط الإنزيم الذي يحفز التفاعل الأول من تخليق البيورين phosphoribosyl pyrophosphate amide transferase بواسطة نويات بيورينية متعددة ويمكن السيطرة على الإنزيم amide transferase بواسطة ADP, AMP.