1. يتكون الإنزيم المنظم من عدد كبير من الوحدات الفرعية لذلك تكون من الإنزيمات متعددة السلسلة الببتيدية، بعض الإنزيمات يحتوي على مواقع تحفيزية أو مواقع منظمة regulatory sites.

2. الإنزيمات المنظمة ذات وزن جزيئي عالي. 3. يتأثر نشاط الإنزيمات المنظمة بتركيز المادة الأساس، فإن زيادة تركيز المادة الأساس قليلا يعقبها زيادة كبيرة في السرعة الى أن تصل السرعة القصوى، فالتأثير الإيجابي للمادة الأساس في نشاط الإنزيم يطلق علية تعاون موجب positive cooperativity وعندما لا تؤدي الى السرعة القصوى، فأن التعاون سلبي. negative cooperativity

4. تتأثر المواقع المنظمة في الإنزيمات بواسطة المؤثرات أو المعدلات لأنها عندما تحفز الإنزيم يطلق عليها المعدلات أو المؤثرات الإيجابية positive effectors or modulators أو قد تثبط الإنزيم مما يطلق عليها negative effectors or modulators، ففي كلت الحالتين يحدث تغير في الهيئة التركيبية conformation للإنزيم.

5. الإنزيمات للمنظمة المعزولة والمعدلة بالتقانات الكيمياوية والفيزيائية تكون غير حساسة تجاه مؤثراتها المنظمة بدون تغير نشاطها التحفيزي وهي تعاني مـن دنـترة في طبيعة موقعها المنظم عند معاملتها مع اليوريا والزئبقيات والأشعة السينية والإنزيمات المحللة للبروتينات والقوة الايونية أو الأس الهيدروجيني.

 6. تحمي المؤثرات والمعدلات نشاط الإنزيم المنظم موقع التحفيز من الدنترة تحت ظروف لا تستطيع عندها المادة الأساس من حماية الموقع مما يدل ذلك على أن هناك موقع منظم ثاني في مكان ما على الإنزيم.

 7. يرتبط مؤثر أو معدل الإنزيم والمادة الأساس مع الأنزيم المنظم بشكل مستقل عن الآخر.

8. وجود موقع ارتباط المؤثر أو المعدل المنظم على وحدة ثانوية مختلفة عن موقع التحفيز.

 9. هناك صنفين من الإنزيمات المنظمة هما سلسلة K وسلسلة V، الإنزيمات المنظمة من السلسلة K هي الذي تكون حركية إشباع مادتها الأساس تنافسية مع ارتفاع قيمة ثابت ميكليس - منتن بدون أي تأثير على السرعة القصوى بينما الإنزيمات المنظمة للسلسلة V فهي تلك الإنزيمات التي عند وجود المثبط المنظم تقل سرعتها القصوى دون التأثير على قيمة ثابت ميكليس - منتن الظاهرية.

 10. تعمل المؤثرات أو المعدلات المنظمة على تنظيم نشاط الإنزيم بواسطة التحفيز التساهمي لبعض الحوامض الأمينية على سطح الإنزيم، فالتنظيم التساهمي يضعف أو يقوى مؤثرات أو معدلات الإنزيمات المنظمة مما يقوي أو يبطل التأثيرات التنظيمية

المنظمة.

11 - كل الإنزيمات المنظمة هي إنزيمات متعددة السلاسل الببتيدية والذي تلك اثنين أو أكثر من الوحدات الفرعية المتميزة، فأن

Asp transferase الذي يتحلل بسرعة الى وحدتين فرعيتين كبيرتين، أحدهما تحمل الموقع التحفيزي والأخرى تحمل الموقع المنظم، الوحدة الفرعية الأولى تملك حركيات ميكليس - منتن بدلا من حركيات Sigmoidal والذي لا تتأثر بواسطة CTP بينما الوحدة الثانية لا تملك نشاط تحفيزي إلا إنها ترتبط بقوة مع CTP. 12. التحوير الكيمياوي للإنزيم المنظم بواسطة الارتباطات التساهمية لمجاميع معينة الى الإنزيم المنظم تؤدي الى تغيرات في التراكيب البنائية الأولية والثلاثية للإنزيمات (جدول-20)

13. يلعب التثبيط المنظم دور حيوي في تنظيم العمليات الايضية الهدمية والبنائية، حيث يعمل الناتج النهائي كمثبط منظم لنشاط أحد الإنزيمات في سلسلة التفاعل، حيث يرتبط المثبط بالإنزيم في موقع غير موقع الارتباط للمادة الأساس إلا أن التثبيط المنظم يستعمل في الحالات التي يؤثر فيها المثبط مما يؤدي الى حصول تغيرات تركيبية في الإنزيم لما يغير من خواص الارتباط مما يؤثر ذلك على ارتباط المادة الأساس أو خواص التفاعلات اللاحقة.

جدول (20) الإنزيمات المنظمة بالتحوير الكيمياوي

14. تعمل معظم معدلات أو مؤثرات الإنزيمات المنظمة على تغير درجة تخصص Sigmoidal لرسم ميكليس - منتن، حيث يزداد تأثيرها على استمرار التدفق الأيضي عندما يكون تركيز المادة الأساس منخفض أو معتدل ويقل التأثير عندما التركيز مرتفع للمادة الأساس.

15. كل الإنزيمات المنظمة تمتلك مواقع تحفيزية الذي تعمل على ربط المادة الأساس ونقلها إلا إنها تملك كذلك واحد أو أكثر من المواقع المنظمة لربط النواتج الوسطية الذي يطلق عليها المؤثرات أو المعدلات وكل موقع تحفيزي يكون متخصص لمادة أساس واحدة والموقع المنظم متخصص لمعدل أو محور أو مؤثر.

16. جزيئات الإنزيم المنظم أكبر وأكثر تعقيد من الإنزيمات البسيطة الأخرى.

 17. بعض الإنزيمات المنظمة تملك اثنان أو أكثر من المعدلات ذات التأثير المعاكس والذي تحفز واحد أو أكثر من المثبطات.

18. لا تخضع حركيات الانزيمات الى معادلة ميكلس - منتن وان العلاقة بين v و [S] كون sigmoid أو منحنى shaped بدلا من rectangular hyperbolas بعض المنحنيات تقترح رتبة ثانية أو علاقة عالية بين 7 و [S] حيث أن 7 يتناسب كرديا مع [S] حيث أن 1 n>، حيث يحصل ارتباط مادة أساس الى جزيئة البروتين مما تجعلها أساس لجزيئة المادة الأساس الإضافية للارتباط الى نفس جزيئة البروتين، فالمادة المرتبطة هي cooperative

 19. تثبيط الانزيمات المنظمة بواسطة المثبطات المرتدة لا يتطابق الى أي من المثبطات الاعتيادية وتحمل المثبطات المرتدة F تشابه تركيبي قليل الى A وتعمل المادة الأساس للإنزيم المنظم F في موقع الارتباط المميز عن موقع ارتباط المادة الأساس وتأثير هذا المثبط يسمى التثبيط المنظم.

 20 - الانزيمات المنظمة مثل enzyme I تنظم بواسطة التنشيط، بعض المؤثرات مثلF ها تأثير سالب على نشاط الإنزيم وهناك مؤثرات أخرى لها تأثير موجب على نشاط الإنزيم.

 21. تلك الأنزيمات المنظمة هيئه تركيبية محدودة الجزيئات oligomeric والذي تتركب من أكثر من سلسلة ببتيدية واحدة وأكثر من موقع ارتباط للمادة الأساس لكل جزيئة انزيم.

22. تداخل الانزيمات المنظمة مع المؤثرات يغير من توزيع احتمالات التركيبية أو توفر التداخلات للوحدات الفرعية مع الإنزيم مما يؤثر ذلك على نشاط الإنزيم بسبب التغيرات التركيبية الذي تحدث في البروتين عندما يرتبط نواتج ايض المؤثرات.