تنجم ادواء البريونات عن تغير البنية الثانوية والثالثية للبروتين:

البريونات (Prions) هي عبارة عن بروتينات عدوائية (معدية) (Infectious) لا تحتوي على حمض نووي. تحدث هذه البروتينات العديد من الاضطرابات العصبية التنكسية (Neurodegenerative) المميتة التي تدعى اعتلالات الدماغ الإسفنجية السارية (”Transmissible spongiform encephalopathies “TSEs) أو أمراض البريونات. يمكن أن تتظاهر هذه الأمراض كاضطرابات وراثية أو عدوائية أو فردية؛ ويشتمل كل اضطراب على تحوير البنية الثانوية والثالثية لبروتين البريون PrP. تشتمل أمراض المعديات على داء كرويتزفيلد - ياكوب (CJD) في البشر والراعوش (Scrapie) في الغتم والتهاب الدماغ الإسفنجى البقري (BSE) في الماشية. ويتصف كل منها بتغيرات إسفنجية الشكل ودباق (Gliosis) الخلايا النجمية وضياع عصبوني تنجم عن توضع بروتينات غير ذوابة في اللييفات النشوانية (Amyloid) المستقرة. وتحتوى الخيوط الأولية للييفات النشوانية على أزواج من الصفائح بيتا الملتفة حلزونياً والمرتبطة بروابط هيدروجينية مستمرة على طول اللييف.

يرمز كل من البروتين المرتبطة بالبريون (Prp) بجين PrP في الثدييات. ويتموضع جين الشكل الفيزيولوجي للبروتين PrP البشرى على الذراع القصير للصبغي (كروموسوم) 20. ويوجد PrP بشكلين: PrPc و PrPSc. ويعد PrPc (يدعى أيضا PrP-sen) حساساً للبروتيز، في حين يكون الشكل الباثولوجي PrPSc (يدعى أيضاً PrP-res) مقاوماً لتأثيرها. يترافق هذا الأخير بشكل مؤكد مع اعتلالات الدماغ الإسفنجية الشكل السارية أو أمراض البريونات. وتتماثل بنى الشكلين الأولية وكذلك مختلف أشكال التحوير ما بعد الترجمة التي يخضعان لها، لكن البنى الثالثية والرابعية لهما مختلفتين. وفي حين يكون PrPc غنياًبالحلزون ألفا، يتكون PrPSc في معظمه من الصفائح بيتا. ويتضمن تحول PrPc إلى PrPSc تغير البنية الحلزونية ألفا إلى البنية الصفيحية بيتا؛ ويعتقد أن هذا التغير يتحرض بتاثر PrPc مع PrPSc في عملية يقوم بروتين اخر بالمساهمة فبتها وتسهيلها. وهكذا يعمل PrPSc كمرصاف او قالب (Template) يعاد تطوي PrPc عليه إلى PrPSc وليد.