بروتين أخضر متفلور Green Fluorescent Protein

بروتين مكون من 238 حامض أميني وبوزن جزئي 26.9 كيلو دالتون عزل من قنديل البحر Aequorea victoria يعطي ضوءاً اخضر عندما يتعرض للضوء بأطوال موجية زرقاء ، تكون ذروة التهيج عند طول موجي 395 نانومتر ويكون أقل تهيجاً عند طول موجي 475 نانومتر ، أما ذروة بعثه للضوء تكون عند طول موجي 509 نانومتر التي تمثل المنطقة الخضراء الدنيا من المدى المرئي للضوء . وتوجد بروتينات قريبة منه عزلت من أحياء بحرية أخرى مثل Renilla reniformis الذي تكون ذروة تهيجه عند 498 نانومتر .

استخدم البروتين والجين المسئول عنه كجين إعلان  Reporter Gene  في الدراسات الجزيئية والهندسة الوراثية ، اذ استعمل في تحضير المتحسسات الحيوية Biosensors ، وأمكن إدخاله والتعبير عنه في أحياء مختلفة بعد إدخاله الى جينوماتها بواسطة النواقل الوراثية او بواسطة عملية التحول . ومن الأحياء التي ادخل اليها الجين هي البكتريا والخمائر والفطريات والأسماك مثل الأسماك المخططة Zebrafish ، وكذلك استعمل في النباتات والحشرات واللبائن وبضمنها الإنسان .
وتركيب البروتين خاص ويكون بشكل برميل يقع في داخله الجزء الحامل او المسئول عن التلون Chromophore داخل ببتيد ثلاثي مكون من السيرين والتايروسين والكلايسين وإدخال الجزء الملون ضمن التركيب الثلاثي يحصل في مرحلة النضوج اي بعد الترجمة ، وهذه التداخلات تؤثر في الضوء المنبعث من النوع الطبيعي WT GFP ، وتركيبة البروتين المتراصة تحمي الجزء الملون من التأثيرات الخارجية مثل جزيئات المذيب .
والبروتين يرتبط ببروتين آخر هو Aequorin الذي يتداخل مع ايونات الكالسيوم ليعطي توهجاً ازرق وجزءاً من الطاقة المضيئة ينتقل الى GFP ليعطي بدوره اللون الأخضر . وقد تم كلونة الجين ونقله الى Escherichia coli و Caenorhabditis. elegans في بداية تسعينات القرن الماضي ، ووجد ان البروتين يعطي وميضاً بدرجة حرارة الغرفة وبدون الحاجة الى العوامل الخارجية الخاصة بقنديل البحر الذي أشتق منه .
ونظراً للحاجة الماسة لوسيلة مثل GTP فقد تم اشتقاق طفرات كثيرة في الجين المسئول عنه لغرض تغيير تركيبة البروتين الباعث للضوء ومن الأغراض المستهدفة زيادة شدة انبعاث الضوء ، وإحدى الطفرات النقطية المشتقة كانت لها شدة إضاءة قوية عند 509 نانومتر (اي دون التأثير في النمط المظهري لها) ولكن كانت ذروة التهيج عند 488 نانومتر وكانت فعالة بدرجة 37 °م . وأمكن ايضاً الحصول على طفرات تشع الضوء الأزرق BFP والضوءالأصفر YFP وكذلك الحصول على طفرات تشع اللون الأحمر .

ومن التحويرات الأخرى التي جرت للحصول على بروتينات حساسة للرقم الهيدروجيني pH والتي أطلق عليها pH Luorins وهذه تكون حساسة للتغير السريع في الرقم الهيدروجيني وقد أستغل هذا البروتين فـــــــــــــــــي دراسة التشابك العصبي العضلي . وفضـــــــلاً عــــــــــــن ذلك تم اشتقاق البروتين الأخضر الحساس لحالة الأكسدة والاختزال - (ro GFP (Reduction-Oxidation Sensitive Green Fluorescent Protein  الذي هندس او حور بإدخال ثمالة السستئين في تركيب بتا البرميلي للبروتين ، وحالة الأكسدة والاختزال للسستئين تؤثر في صفات بعث الضوء من قبل البروتين . وفي عام 2009 تم الحصول على البروتين الأخضر الذي يستعمل للأشعة تحت الحمراء ، وذلك لغرض الحصول على معلومات أكثر حول الأنسجة التي يدخل اليها البروتين الأخضر نظراً لان الضوء المرئي يمتص معظمه من قبل الأنسجة .
أما استعمال البروتين في الطبيعة فيبدو ان قناديل البحر التي تنتجه تستعمله للتعامل مع البيئة اذ تقوم بإعطاء ألوان مختلفة اعتمادا على العمق الذي توجد فيه ، وربما لأغراض أخرى . أما بالنسبة للإنسان فقد شكل البروتين الأخضر ومشتقاته مجالاً واسعاً للاستعمال في الدراسات المجهرية المتفلورة ، فضلاً عن استعماله في الدراسات لمتابعة بعض المسائل التي كانت تجري باستعمال Fluorescein Isothiocyanate وهذه سامة Phototoxic جداً للخلايا  الحية لذلك استعمال البروتين الأخضر كبديل في دراسة الأنظمة الحية حتى تحت المراقبة المجهرية لمتابعة الجزيئات المعلمة . واستعمل ايضاً كجين إعلان كما ذكر أعلاه وخاصة في متابعة عمليات التنظيم أثناء التعبير الجيني وما تشمله من تخليق البروتينات وطيها ومتابعة توجيهها الى الأماكن الخاصة بها وكذلك متابعة داينميكيات RNA وغيره من الجزيئات التي كانت تجري في الماضي على نماذج مثبتة اي من مواد ميتة .