وجد ان معادلة ميكليس - منتن من الناحية العملية تنطبق على العديد من التفاعلات الكيمياوية الانزيمية والذي من خلالها يمكن تقدير السرعة القصوى Vmax وثابت ميكليس Km وعند تغير السرعة القصوى للتفاعلات الكيمياوية الانزيمية يتغير تركيز الانزيم الكلي الا ان قيمة ثابت ميكليس لا تعتمد على تركيز الانزيم وهذه تعتبر صفة تخصصية للأنزيم ومن خلال دراسة التفاعلات التي تجرى داخل الخلية الحية، فأن قيمة km هي احد العوامل التي تقرر أيا من طرق العمليات الايضية سوف تسلكها مادة ما للأنزيم الاول في كل مسلك، فعلى سبيل المثال، لو درسنا مصير الكلوكوز -6- فوسفيت، الكلوكوز -1 -1- فوسفيت و فرکتوز - 6 - فوسفیت لوجدنا ان هذه السكريات المفسفرة تتحول فيما بينها تلقائيا في الخلية الحية لذلك يمكن اعتبارهم وحدة واحدة يعمل عليها انزيم الفوسفوفركتو كاينيز phosphofructokinase لتوجيه الخطوة التالية في انحلال السكر glycolysis فأن قيمة km هذا الانزيم للفركتوز - 6 - فوسفيت اقل كثيرا من الانزيم الأول للكلوكوز - 1 - فوسفيت والذي يساعد في توجيه تخليق الكلايكوجين ففي معظم التراكيز الذي يوجد أي من السكريات السالفة الذكر في الحالة المفسفرة في الخلية الحية، فأن phospho fructokinase يكون مشبعا بصورة كاملة بالمادة الاساس وان مصير نواتج العمليات الايضية لا يعتمد على k m فقط، بل يعتمد على تركيز كل انزيم وقيمة السرعة القصوى وتأثير المواد المنشطة والمثبطة.

مواضيع ذات صلة

طرق دراسة حركية التفاعلات الإنزيمية- دراسة السرعة الأولية

تركيز المادة الأساس

العوامل المؤثرة على سرعة التفاعلات الكيمياوية

القوة الحرارية للتفاعلات الإنزيمية

التوازن الكيمياوي Chemical Equilibrium

تقسيم التفاعلات الانزيمية

تقانات التفاعل السريع

طرق دراسة حركية التفاعلات الإنزيية - دراسة السرعة الأولية

الآلية التحفيزية للرايبونيو كليز

الآلية التحفيزية للتربسين

الآلية التحفيزية للكيموتربسين

الآلية التحفيزية لأنزيم Serine proteases