أن المادة الأساس تعمل على تغير شكل الإنزيم مما يؤثر ذلك على انتظام الأحماض الأمينية أو المجاميع الأخرى في الإنزيم في الاتجاه الصحيح لعملية ربط المادة الأساس ومجاميع التحفيز في أماكنها المخصصة عندما تتحد المادة الأساس مع الموقع الفعال للإنزيم، فأن خصوصية الإنزيم تعتمد على المجاميع الجانبية في الأحماض الأمينية في السلسلة الببتيدية للإنزيم والتي يشترك جميعها في الارتباط وبالنظر لمرونة الموقع الفعال في الإنزيم، فأن ارتباط المادة الأساس بالأنزيم ستؤدي إلى تغيرات في هيئة الإنزيم أي حصول تغيرات في التركيب البنائي ثلاثي الأبعاد وذلك لان الأواصر المتكونة بين المادة الأساس وبين موقع الارتباط ها قد حلت محل الأواصر بين كل موقع من مواقع الربط والمجاميع المجاورة على جزيئة الإنزيم نفسها بالإضافة إلى ذلك أن وجود المادة الأساس في الموقع الفعال قد يطرد جزيئات الماء مما يحول الموقع الفعال إلى منطقة لا قطبية مما يؤدي ذلك إلى تغير في الشكل الرباعي للإنزيم وعلى هذا الأساس يمكن توضيح دور الأحماض الأمينية في عمليات الربط بين المادة الأساس - الإنزيم، فهي أحماض أمينية رابطة وهي الأحماض الأمينية الذي تتحد مع المادة الأساس وتسمى amino acids binding بينما الأحماض الأمينية التحفيزية catalytic amino acids وهي الأحماض الأمينية المسؤولة عن التغيرات الكيمياوية والأحماض الأمينية التركيبية structural amino acids وهي الأحماض الأمينية الذي تحافظ على التركيب البنائي ثلاثي الأبعاد للإنزيم ومن ضمنه الموقع الفعال والأحماض الأمينية غير الأساسية  non- essential amino acids وهي الأحماض الأمينية الموجودة على سطح الإنزيم ولا تشارك في عملية التحفيز ويمكن تشبيه فرضية التوافق - المستحث بالقفاز الذي يغير من شكله عند دخول اليد فيه، فالقفاز يعد الموقع الفعال واليد هي المادة الأساس أي أن تركيب المادة الأساس يكون مكملا للموقع الفعال عند تكوين مركب معقد بين الإنزيم والمادة الأساس لكن تركيب المادة الأساس لا يكون مكملا للموقع الفعال في الإنزيم الحر لذلك فان عملية ارتباط المادة الأساس مع الإنزيم تسبب حدوث تغيرات في هيئة التركيب البنائي للإنزيم أثناء عملية الارتباط يؤدي إلى حدوث توافق بين تركيبهما ، فأن فرضية التوافق - المستحث تستوجب أن يكون الموقع الفعال للإنزيم مرنا flexible ومتراخيا floppy وان تكون المادة الأساس صلبة rigid بحيث يسمح ذلك بأن يغلف أو ينطوي أو يلتف الإنزيم حول المادة الأساس وبهذه الطريقة تتقارب وتلتقي وتتطابق المواقع المحفزة للتفاعل والمجاميع المتفاعلة بين الإنزيم والمادة الأساس مع بعضها فأن آلية هذه الفرضية تساعد في الحصول على درجة عالية من التخصص للإنزيم بينما في آلية القفل والمفتاح يكون الموقع الفعال في وضع صحيح ومستقيم بحيث يصبح من السهل للإنزيم من الوصول إلى الموقع التحفيزي فانهما تكونان في تماس مع بعضهما بينما في آلية التوافق – المستحث، فأن المكونات التحفيزية المختلفة قد تكون منفصلة لمساعدة معينه عن الإنزيم الحر مما يقلل احتمالية تصادم المجاميع المتفاعلة مع بعضها وعندما يتم التعرف على موقع الربط على الإنزيم وموقع الربط على المادة الأساس تبدأ عملية الربط بينهما مما تؤودي إلى تغيرات في هيئة التركيب البنائي للإنزيم مما يسهل ذلك دخول المادة الأساس كليا أو جزئيا إلى الموقع الفعال، ففي يعض الأحيان تحمل مواد أساس مشابه للمادة الأساس للإنزيم على حدوث تغيرات في هيئة التركيب البنائي للإنزيم مما تدخل في الموقع الفعال إلا إن المجاميع المتفاعلة والمجاميع التحفيزية في كل من المادة الأساس والإنزيم لا تتوافق مع يعضها البعض لما لا يحدث تفاعل ويطلق عليه الربط غير المنتج ومن الأمثلة هو تفاعل السكر السداسي الالديهايدي مع ATP بوجود hexokinase حيث يتم التفاعل طيقا لفرضية التوافق - المستحث وعند عدم وجود hexokinase فان المادة الأساس ATP تتحلل ببطيء بوجود جريئة ماء في الوسط حيث أن تأثير جريئة الماء هو نفس تأثير مجموعة الهيدروكسيل الذي تعود لإنزيم hexokinase وقد تحدث تغيرات في هيئة التركيب البنائي للإنزيم ما يسرع من تحلل. ATP

مواضيع ذات صلة

طرق دراسة حركية التفاعلات الإنزيمية- دراسة السرعة الأولية

تركيز المادة الأساس

العوامل المؤثرة على سرعة التفاعلات الكيمياوية

القوة الحرارية للتفاعلات الإنزيمية

التوازن الكيمياوي Chemical Equilibrium

تقسيم التفاعلات الانزيمية

تقانات التفاعل السريع

طرق دراسة حركية التفاعلات الإنزيية - دراسة السرعة الأولية

الآلية التحفيزية للرايبونيو كليز

الآلية التحفيزية للتربسين

الآلية التحفيزية للكيموتربسين

الآلية التحفيزية لأنزيم Serine proteases