المرجع الالكتروني للمعلوماتية
المرجع الألكتروني للمعلوماتية
Untitled Document
أبحث عن شيء أخر المرجع الالكتروني للمعلوماتية

مرض الذبول البكتيري في القرعيات
3-2-2023
ملاحظات حول العقاب الإلهي
2023-03-21
الإبل‏ وتكوينها الاعجازي
22-04-2015
المجرة
9-3-2022
اثأر زحف الكثبان الرملية في طرق النقل في قضاء السماوة
8-1-2016
الشبهة حول الوحي
21-04-2015


Glutamic Acid


  

2596       11:14 صباحاً       التاريخ: 15-5-2016              المصدر: T. E. Creighton

أقرأ أيضاً
التاريخ: 1-4-2019 1597
التاريخ: 22-5-2021 1982
التاريخ: 12-10-2018 1874
التاريخ: 25-12-2015 5208
التاريخ: 2-5-2016 3171
Glutamic Acid (Glu, E(
 
The amino acid glutamic acid is incorporated into the nascent polypeptide chain during protein biosynthesis in response to two codons—GAA and GAG—and represents approximately 6.2% of the residues of the proteins that have been characterized. The glutamyl residue incorporated has a mass of 129.12 Da, a van der Waals volume of 109 Å3, and an accessible surface area of 183 Å2. Glu residues are frequently changed during divergent evolution; they are interchanged in homologous proteins most frequently with aspartic acid, glutamine, alanine, and histidine residues.
 The side chain of Glu residues is dominated by its carboxyl group:

This carboxyl group is normally no more reactive than are those of corresponding organic molecules, such as acetic acid. Its intrinsic pKa value is approximately 4.3, so Glu residues are ionized and very polar under physiological conditions; consequently, very few Glu residues are buried in folded protein structures, and nearly all have at least the carboxyl group on the surface. The pKa can be shifted in folded proteins, however, and either the ionized or nonionized form can be used in the protein's function. For example, carboxyl proteinases have one active-site carboxyl group function in the ionized form, another nonionized. Asp carboxyl groups have a weak intrinsic affinity for Ca2+  ions and are used in many calcium-binding proteins. Certain Glu residues, particularly in proteins involved in blood clotting and bone structure, are carboxylated to yield the unusual residue g-carboxylglutamic acid; such residues have two adjacent carboxyl groups and bind Ca2+ more avidly.
Glu residues differ from Asp only in having two methylene groups, rather than one, so it might be thought that they would be very similar chemically and functionally in proteins, but this is not so. The slight difference in length of the side chains causes them to have different tendencies in their chemical interactions with the peptide backbone, so they have markedly different effects on the conformation and chemical reactivity of the peptide backbone. For example, Glu residues favor the a-helical conformation much more than do Asp. In folded proteins, Glu residues are most frequently found in a-helices, whereas Asp residues occur most frequently in reverse turns .
References
T. E. Creighton (1993) Proteins: Structures and Molecular Properties, 2nd ed., W. H. Freeman, New York. 


Untitled Document
جواد مرتضى
شرح زيارة الامام الحسين في ليلة النصف من شهر شعبان
علاء كاظم عثمان الذرب ال ازيرج
الطلاق في المجتمع العراقي: بين الأسباب الاجتماعية...
زيد علي كريم الكفلي
وقت الغروب شموع متوقدة في شريعة الكفل
السيد رياض الفاضلي
دعوة صادقة
محمد الموسوي
المضادات الحيوية سلاحٌ ذو حدين
علي الفتلاوي
تآكل التربة
د. فاضل حسن شريف
اشارات قرآنية من کتاب الرسول الأعظم على لسان الإمام...
السيد رياض الفاضلي
عظمة أهل البيت (عليهم السلام) وحدود القياس بهم
د. فاضل حسن شريف
اشارات قرآنية من کتاب الرسول الأعظم على لسان الإمام...
د. فاضل حسن شريف
اشارات قرآنية من كتاب فقه الإمام الصادق للشيخ مغنية (ح...
السيد رياض الفاضلي
عطاء بقدر القبول
محمد الموسوي
قرحة القدم السكري Diabetic foot ulcer
علي الفتلاوي
جزيرة بوفيت Bouvet
علي الحسناوي
اجراءات دعوى اعادة المحاكمة في القانون العراقي