1. يكون الموقع الفعال جزء صغير نسبيا من الحجم الكلي للإنزيم، فأن معظم الأحماض الأمينية في الإنزيم لا تكون في اتصال مع المادة الأساس فكل الإنزيمات تقريبا تتركب أكثر من 100 حامض أميني مما تعطي كتلة كبيرة للإنزيم قطرها أكثر من 25 انكستروم.

2. الموقع الفعال ميلك تركيب بنائي ثلاثي الأبعاد الموقع الفعال ذي شكل غير محدد قد يكون شق، فجوة، غرفة ناتجة عن التواء في السلسلة الببتيدية يسبب أواصر أو تداخلات قوية فعلى سبيل المثال إنزيم اللايزوزيم ملك مجاميع مهمة في الموقع الفعال هي الأحماض الأمينية في المواقع 35، 52، 62، 63، 101 في تسلسل الأحماض الأمينية البالغة 129 حامض أميني.

3. ارتباط المادة الأساس إلى الإنزيم بواسطة قوى ضعيفة نسبيا لثوابت توازن معقدات المادة الأساس - الإنزيم تتراوح ما بين

10^-2 إلى 10^-8 مولار مقارنه إلى الطاقة الحرة للتداخلات الذي تتراوح ما بين 3 إلى 12 كيلو سعرة مول، يمكن مقارنة هذه القيم مع قوة الأواصر التساهمية الذي تكون ما بين 50 إلى 110 كيلو سعرة | مول.

4. المواقع الفعالة هي شقوق أو صدوع في كل الإنزيمات ذات التراكيب البنائية المعروفة ويلاحظ ارتباط جزيئات المادة الأساس إلى شق أو صدع يحتوي أحماض أمينية قطبية الذي تكون أساسية لربط وتحفيز الإنزيم الصفة غير القطبية للشق تزيد من ارتباط المادة الأساس بالإنزيم بالإضافة إلى أن الشق يخلق بيئة الذي فيها بعض الأحماض الأمينية القطبية تكتسب صفات معينه وأساسية للدور التحفيزي لها.

5. تخصص الارتباط يعتمد على ترتيبات معينه في الموقع الفعال، المادة الأساس يجب أن تكون ذات شكل مناسب لتطابق الموقع الفعال في الإنزيم وقد اقترح فشر فرضية القفل والمفتاح ويقترح الباحثين أن المواقع الفعالة في بعض الإنزيمات لا تكون متينة وصلبة وان شكلها في بعض الإنزيمات محور مما يسهل ارتباط المادة الأساس لها وهناك عدة فرضيات تتضمن اتحاد المادة الأساس بالموقع الفعال وتكوين معتد الإنزيم - المادة

الأساس.