طبقا لثابت ميكليس Michael's - منتن Menten، يكن لجزيئه الإنزيم E أن ترتبط مع المادة الأساس S لتكوين معقد المادة الأساس - الإنزيم E-S الذي يتفكك لتحرير إنزيم غير متغير ومادة أساس متغيرة هي الناتج P وان سرعة تكوين الناتج P نسبية إلى تركيز معقد الإنزيم - المادة الأساس.

بعض الأحيان يكون المعقد ثابت نسبيا مما يمكن فصله كما هو الحال في معقد المادة الأساس - الأنزيم مثل

glyceradehyde-3-phosphatedehydrogenase أو الكشف عنه وقياسه بواسطة المطياف spectrophotometer مثل معقدات المادة الأساس - الإنزيم للإنزيمات peroxidase catalaser إن جزيئة الإنزيم قلك عدد من الأحماض الأمينية الذي تكون المركز الفعال active center الذي تشارك في تكوين معقد المادة الأساس - الإنزيم خلال العمل التحفيزي تلك الأحماض تقع في مسافات عن بعضها البعض الآخر في السلسلة الببتيدية إلا إنها تصبح مرتبة عن بعضها عند انطواء جزيئه الإنزيم بسبب التراكيب البنائية الثانوية والثلاثية، اقترح كوشلاند في فرضيته التوافق - المستحث fit- induced لا يمكن وجود جزيئة الإنزيم ها القدرة أن تكون مركز فعال عند غياب المادة الأساس إلا انه في حالة وجود المادة الأساس، فإن الإنزيم يعاني من تغيرات في الهيئة لان الأحماض الأمينية المختلفة تكون قريبة من بعضها البعض لتكوين الجانب الفعال المناسب لربط المادة الأساس ولكن طبقا للافتراضات الحديثة حول المركز الفعال فإن جزيئة الإنزيم يمكن أن تملك بعض الأحماض الأمينية المكونة للموقع الرابط binding site بينما البعض الآخر من الأحماض الأمينية تكون الجانب أو الموقع التحفيزي catalytic site حيث يحصل ارتباط الأحماض الأمينية الرابطة مع المادة الأساس وتحجزها في الموقع الصحيح قرب الأحماض الأمينية التحفيزية الذي تحفز التغيرات في المادة الأساس، بعض الأحيان يلاحظ وجود ثلاث مجاميع مختلفة من جزيئات المادة الأساس ترتبط إلى ثلاث مجاميع فعالة مختلفة في مواقع مختلفة من helix- من بروتين الإنزيم لتكوين معقد المادة الأساس الإنزيم وهذه النقاط الثلاثة للارتباط بين الإنزيم والمادة الأساس يفسر التخصص المجسم stereospecificity للإنزيم، تحدث تفاعلات بين اثنان من المواد الأساس هي S₁, S₂ الذي يمكن تحفيزها بطريقتين رئيسية هي:

أ. تفاعل الإزاحة المنفرد: ترتبط المادة الأساس S2 ,S1 مع الإنزيم واحد بعد الآخر أما في تسلسل مرتب خاص أو في تسلسل عشوائي، لذلك فأن S₁,S₂ ترتبط إلى جانب أو في موقع الارتباط من الإنزيم لتكوين معقد ثلاثي E-S₁-S₂ من الإنزيم والمادة الأساس الذي يتفكك إلى إنزيم ومواد ناتجة P1,P2 الذي تتحرر أما عشوائيا أو بشكل تسلسل مرتب.

ب. تفاعل كرة المنضدة كل من مواد الأساس 2 ترتبط بشكل منفرد مع الإنزيم في تسلسل مرتب ordered كل واحد منها يكون معقد المادة الأساس - الإنزيم أو معقد المادة الأساس الإنزيم - حيث يتفكك ناتج أول وشكل محور من الإنزيم: ثم ترتبط المادة الأساس الثانية مع الموقع الرابط للإنزيم المحور لتكوين معقد المادة الأساس - الإنزيم الثاني E1,E2 الذي يتفكك لتكوين ناتج ثاني P2 والشكل الأصلي من الإنزيم E.

هناك عدد من الإنزيمات المتناظرة isomerases, mutases الذي تحفز تفاعلات المادة الأساس المنفردة مثل phosphoglucose isomerase بينما عدد من

phosphotransferases, acyl transferases, ,hydrolases hexokinase lactate creatine kinase pyridine -linked dehydrogenases  dehydrogenase, pepsin بينما transaminases تحفز تفاعلات ثنائية المادة الأساس من كرة المنضدة مثل glutamate-pyruvate transaminase، تكوين معقد المادة الأساس - الإنزيم يساعد في تحفيز أحد الطرق التالية بواسطة :

- شد الأصرة المناسبة في المادة الأساس ليساعد في تفكك تلك الآصرة. - ربط الآصرة المناسبة في المادة الأساس القريبة من الموقع التحفيزي

 -تجهيز مجاميع وظيفية حامضية أو قاعدية مثل مجموعة الأمين أو الكربوكسيل أو السلفاهيدريل أو مجموعة الهيدروكسيل الفينولية للإنزيم لكسب أو منح أيون هيدروجين خلال التحفيز.

 -تكوين معقدات مادة أساس - إنزيم تساهمية فعالة وغير ثابتة تتضمن ارتباط المادة الأساس مع حامض أميني في الموقع الفعال مثل الحامض الأميني السيرين في إنزيمات السيرين مثل acetylcholinesterase والحامض الأميني السستائين في إنزيمات السلفاهيدريل مثل triose phosphate dehydrogenase والبابايين أو الحامض الأميني اللايسين في إنزيمات اللايسين مثل aldolase A, B عمل العديد من الإنزيمات يكون عكسي ، فإن المواد الأساس الذي لها ألفة عالية مع الإنزيم تسمى substrate والذي ها ألفة متخصصة تجاه الإنزيم تسمى products