Denaturants Stabilizers

The structures of globular proteins (and other biological macromolecules) are not very stable. Therefore, it is often necessary to increase the stability by addition of inert compounds in order to maintain a biochemical activity or to preserve an assembled structure, such as various organelles or multisubunit enzymes. The stabilizing compounds must characteristically be added at high concentration (>1 M), since their interactions with proteins are weak (see Stabilization And Destabilization By Co-Solvents). Strongly interacting molecules, although effective in particular cases, generally tend to alter some properties of the protein molecules.

The most frequently used stabilizing agents are 1 M sucrose, other sugars (trehalose, glucose), 3 to 4 M glycerol, neutral amino acids at 1 M levels (glycine, proline, alanine), methyl amines (betaine, sarcosine, trimethyl amine N oxide), polyols (sorbitol, inositol, mannitol), some salts [Na₂SO₄, (NH₄)₂SO₄] (1). All have the property of being preferentially excluded from proteins, which imparts stabilization and precludes excessive surface contacts that could alter the local protein structure. Most stabilizers used in the laboratory are also cryoprotectants and osmolytes, in that they are chosen by nature to maintain high osmotic pressure in, eg, amphibians, and to protect against freezing (2).

 Conversely, a number of compounds are used to denature proteins when so desired. These again act at high concentration and are characterized by their preferential binding to proteins. The most common denaturants are urea, guanidinium chloride, sodium dodecyl sulfate (SDS), trichloroacetic acid, CaCl₂, LiBr, and other salts on the denaturant side of the Hofmeister series (3).

References

1. S. N. Timasheff (1992) In Stability of Protein Pharmaceuticals (T. J. Ahern and M. C. Manning, eds.), Plenum, New York, pp. 265, 286. 

2. P. H. Yancey, M. E. Clark, S. C. Hand, R. D. Bowlus, and G. N. Somero (1982) Science 217, 1214-1222 .

3. P. H. von Hippel and T. Schleich (1969) In Structure and Stability of Biological Macromolecules (S. N. Timasheff and G. D. Fasman, eds.), Marcel Dekker, New York, Chap. "6". 

اخر الاخبار

اخبار العتبة العباسية المقدسة

مجموعة العميد التربوية تعقد اجتماعًا لمناقشة الاستعدادات الخاصة بالموسم التدريبي الصيفي

قسم الإعلام ينظم ورشة تدريبية حول تطبيق (إعلامي) لعدد من منتسبي قسم حفظ النظام

قسم الشؤون الخدمية ينفذ حملة لتنظيف الشوارع المحيطة بصحن مرقد أبي الفضل العباس (عليه السلام)

وفد العتبة العباسية المقدسة يزور شعبة الإعداد البدني للاطّلاع على برنامج تأهيل المنتسبين الجدد

المزيد

الآخبار الصحية

ماذا يحدث إذا تناولنا الطعام مرة واحدة فقط في اليوم

اكتشاف عوامل خطر غير متوقعة لمرض الكبد الدهني

فيروس هانتا والسفينة الموبوءة.. تحديث من الصحة العالمية

طبيب يحسم الجدل السجائر الإلكترونية وعلاقتها بالسرطان

المزيد

الآخبار التكنلوجية

لأول مرة في الولايات المتحدة.. تشغيل مفاعل مصغر نووي يغذي الذكاء الاصطناعي بالطاقة

الكشف عن تفاصيل أول عملية ناجحة لاستعادة انتاج الحيوانات المنوية

أطلس يكشف خفايا الجسم البشري بدقة أرفع بـ50 مرة من شعر الإنسان

المتحف المصري الكبير يتحول إلى "أيقونة خضراء" بدعم ياباني

المزيد

مواضيع ذات صلة

Micro-RNAs Repress Translation and Induce Degradation of Specific mRNAs

Degradation of mRNAs in the Cytoplasm Occurs by Several Mechanisms

RNA Processing Solves the Problem of Pervasive Transcription of the Genome in Metazoans

Nuclear Exoribonucleases Degrade RNA That Is Processed Out of Pre-mRNAs

Microchip Electrophoresis

Electrophoresis of RNA

Pulsed-Field Gel Electrophoresis

3′ Cleavage and Polyadenylation of Pre-mRNAs Are Tightly Coupled

Self-Splicing Group II Introns Provide Clues to the Evolution of snRNAs

SR Proteins Contribute to Exon Definition in Long Pre-mRNAs

DNA Sequencing Gels

Nuclear Bodies Are Functionally Specialized Nuclear Domains